《现代化学基础知识（26）：胶原物理与化学》结合国内外有关胶原（蛋白）的最新研究进展，从蛋白质的基础知识入手，借助有关胶原的研究与应用实例，系统介绍与胶原有关的知识。全书图文并茂、深入浅出、信息量大、可读性强。内容包括：蛋白质基础，胶原的分布、存在形态、生物学合成、功能及生理学意义，胶原的提取与结构研究，胶原的物理性质，胶原的化学性质，胶原改性的意义、方法与助剂，胶原、明胶及胶原水解蛋白的应用等。

    一次色谱法很难将胶原CNBr肽进行完全分离，因此开展多维色谱在该领域中的应用研究势在必行。胶原蛋白作为新陈代谢研究的模型蛋白质，利用色谱技术分离分析其CNBr断裂肽，对于判断其结构变化具有重要意义。
    4）亲和色谱法
    与其他分离纯化方法不同，亲和色谱法不是利用待分离化合物之间在物理化学性质方面的差异来实现分离的，而是利用高分子化合物可以与它们相对应的配基结合的可逆性来实现分离的。把相应的一对配基中的一个通过物理吸附或化学共价键作用固定在载体上使它变成固定相，然后装在色谱柱中来提取其相对应的配基。亲和色谱法是依据生物高分子化合物特异的生物学活性来进行分离的，而这种生物学活性是生物高分子特定的一级结构，特别是对于由空间结构所决定的特异性就更高了。在此基础上建立的分离方法选择性很强，提纯效率大大超过了根据物理化学性质的差别来分离提纯的方法。但亲和色谱法对柱的要求苛刻，一般的实验室难以达到所需的要求。现在用亲和色谱法分离胶原所使用的载体主要有伴刀豆蛋白A-琼脂糖、硫醇活化的琼脂糖、肝素琼脂糖3种，分别适用于不同类型的胶原或胶原多肽。
    5）区域析出色谱法
    正如通过部分盐析能分离出某些单一类型的胶原一样，区域析出色谱也是用于初步分离胶原单一类型的有效技术。20世纪70年代末期，Ehrlich报道了利用该技术对胶原初步分型的方法，将样品注入预先用30%的NaCl溶液平衡过的Sephadex G-200柱上，用含Tris缓冲溶液的一定浓度和体积的NaCl溶液间断地
    ……

《现代化学基础丛书》序
序
前言
第1章 蛋白质基础
1.1 蛋白质概述与生理学意义
1.1.1 蛋白质概述
1.1.2 蛋白质的生理意义
1.2 蛋白质的元素组成
1.3 蛋白质的氨基酸组成
1.3.1 氨基酸的结构
1.3.2 氨基酸的分类
1.3.3 氨基酸的理化性质
1.3.4 氨基酸的测定与分离
1.4 蛋白质的分类、性质与测定
1.4.1 蛋白质的分类
1.4.2 蛋白质的理化性质
1.4.3 蛋白质的测定
1.5 蛋白质的分离纯化及其方法
1.5.1 蛋白质分离纯化的意义
1.5.2 蛋白质分离纯化的方法
1.5.3 蛋白质分离纯化的设计
1.6 蛋白质的结构
1.6.1 蛋白质的一级结构
1.6.2 蛋白质的二级结构
1.6.3 蛋白质的超二级结构
1.6.4 蛋白质的结构域
1.6.5 蛋白质的三级结构
1.6.6 蛋白质的四级结构
1.7 蛋白质的分子结构与功能的关系
1.7.1 蛋白质一级结构与其功能的关系
1.7.2 蛋白质的空间构象与功能活性的关系
1.7.3 纤维状蛋白质与二级结构
1.7.4 酶的结构与催化功能的关系
1.8 蛋白质的合成
1.8.1 蛋白质合成的物质基础
1.8.2 蛋白质的合成过程
参考文献

第2章 胶原的分布、存在形态、生物学合成、功能及生理学意义
2.1 胶原概述
2.2 胶原的分布、分类及存在形态
2.2.1 胶原在生物体内的分布
2.2.2 胶原的分类与存在形态
2.2.3 胶原蛋白的编码基因
2.3 胶原的生物学合成
2.3.1 胶原中氨基酸的基本特征
2.3.2 胶原的生物合成过程
2.3.3 胶原分子的键接方式
2.4 胶原的生理学意义及生物学功能
2.4.1 胶原的生理学意义
2.4.2 胶原的生物学功能
参考文献

第3章 胶原的提取与结构研究
3.1 胶原的提取
3.1.1 胶原的一般提取方法
3.1.2 各种类型胶原的提取
3.1.3 从不同物质中提取胶原
3.1.4 胶原的分离纯化
3.2 胶原的四级结构与聚集态结构
3.2.1 胶原的四级结构
3.2.2 稳定胶原结构的作用力
3.2.3 胶原的聚集态结构
3.2.4 研究胶原结构的手段与方法
3.3 测定胶原的相对分子质量及其分布的方法
3.3.1 影响胶原相对分子质量及其分布的因素
3.3.2 胶原相对分子质量及其分布的主要测定方法
……
第4章 胶原的物理性质
第5章 胶原的化学物质
第6章 胶原改性的意义、方法与助剂
第7章 胶原、明胶及胶原水解蛋白的应用
参考文献